Какие химические свойства характерны для аминокислот. Реакции аминокислот. Способы получения -аминокислот
Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются аминокислоты .
В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 ( α-аминокислоты) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов. Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.
Аминокислоты - органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH 2 .
Аминокислоты можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.
КЛАССИФИКАЦИЯ
Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.
2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.
3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.
Примером ароматической аминокислоты может служить пара -аминобензойная кислота:
Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан –незаменимая α- аминокислота
НОМЕНКЛАТУРА
По систематической номенклатуре названия
аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением
приставки амино-
и указанием места расположения аминогруппы по отношению
к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.
Например:
Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.
Пример:
Для α-аминокислот R-CH(NH 2)COOH
Которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.
Таблица.
Аминокислота |
Сокращённое обозначение |
Строение радикала (R) |
Глицин |
Gly (Гли) |
H - |
Аланин |
Ala (Ала) |
CH 3 - |
Валин |
Val (Вал) |
(CH 3) 2 CH - |
Лейцин |
Leu (Лей) |
(CH 3) 2 CH – CH 2 - |
Серин |
Ser (Сер) |
OH- CH 2 - |
Тирозин |
Tyr (Тир) |
HO – C 6 H 4 – CH 2 - |
Аспарагиновая кислота |
Asp (Асп) |
HOOC – CH 2 - |
Глутаминовая кислота |
Glu (Глу) |
HOOC – CH 2 – CH 2 - |
Цистеин |
Cys (Цис) |
HS – CH 2 - |
Аспарагин |
Asn (Асн) |
O = C – CH 2 – │ NH 2 |
Лизин |
Lys (Лиз) |
NH 2 – CH 2 - CH 2 – CH 2 - |
Фенилаланин |
Phen (Фен) |
C 6 H 5 – CH 2 - |
Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино- , три группы NH 2 – триамино- и т.д.
Пример:
Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота :
ИЗОМЕРИЯ
1. Изомерия углеродного скелета
2. Изомерия положения функциональных групп
3. Оптическая изомерия
α-аминокислоты, кроме глицина NН 2 -CH 2 -COOH.
ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.
ПОЛУЧЕНИЕ
3. Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют α - аминокислоты белков.
ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства.
I . Общие свойства
1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:
Водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:
цвиттер-ион
Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.
ПРИМЕНЕНИЕ
1) аминокислоты широко распространены в природе;
2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;
3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;
4) их используют для питания больных;
5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);
6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;
7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.
О РОЛИ АМИНОКИСЛОТ
Нахождение в природе и биологическая роль аминокислот
Нахождение в природе и би...гическая роль аминокислот
Аминокислоты содержат амино - и карбоксильную группы и проявляют все свойства, характерные для соединений с такими функциональными группами. При написании реакций аминокислот пользуются формулами с неионизированными амино- и карбоксигруппами.
1)реакции по аминогруппе. Аминогруппа в аминокислотах проявляет обычные свойства аминов: амины являются основаниями, а в реакциях выступают в роли нуклеофилов.
1. Реакция аминокислот как основания. При взаимодействии аминокислоты с кислотами образуются аммонийные соли:
хлоргидрат глицина, хлороводородная соль глицина
2. Действие азотистой кислоты. При действии азотистой кислоты образуются гидроксикислоты и выделяется азот и вода:
Эту реакцию используют для количественного определения свободных аминных групп в аминокислотах, а также и в белках.
3.Образование N - ацильных производных, реакция ацилирования.
Аминокислоты реагируют с ангидридами и галогенангидридами кислот, образуя N - ацильные производные аминокислот:
Бензиловый эфир натриевая соль N карбобензоксиглицин - хлормуравьиной глицина
Ацилирование - один из способов защиты аминогруппы. N-ацильные производные имеют большое значение при синтезе пептидов, так как N-ацилпроизводные легко гидролизуются с образованием свободной аминогруппы.
4.Образование оснований Шиффа. При взаимодействии a - аминокислот с альдегидами образуются замещенные имины (основания Шиффа) через стадию образования карбиноламинов:
аланин формальдегид N-метилольное производное аланина
5.Реакция алкилирования. Амииногруппа в a -аминокислоте алкилируется с образованием N – алкилпроизводных:
Наибольшее значение имеет реакция с 2,4 - динитрофторбензолом. Получаемые динитрофенильные производные (ДНФ-производные) используются при установлении аминокислотной последовательности в пептидах и белках. Взаимодействие a- аминокислот с 2,4-динитрофторбензолом является примером реакции нуклеофильного замещения в бензольном ядре. За счет наличия в бензольном кольце двух сильных электроноакцепторных групп галоген становится подвижным и вступает в реакцию замещения:
2,4 – динитро -
фторбензол N - 2,4 - динитрофенил - a - аминокислота
(ДНФБ) ДНФ - производные a - аминокислот
6.Реакция с фенилизотиоцианатом. Эта реакция широко используется при установлении строения пептидов. Фенилизотиоцианат является производным изотиоциановой кислоты H-N=C=S. Взаимодействие a - аминокислот с фенилизотиоцианатом протекает по механизму реакции нуклеофильного присоединения. В образовавшемся продукте далее осуществляется внутримолекулярная реакция замещения, приводящая к образованию циклического замещенного амида: фенилтиогидантоин.
Циклические соединения получаются с количественным выходом и представляют собой фенильные производные тиогидантоина (ФТГ - производные) - аминокислот. ФТГ - производные различаются строением радикала R.
Кроме обычных солей a- аминокислоты могут образовывать в определенных условиях внутрикомплексные соли с катионами тяжелых металлов. Для всех a - аминокислот очень характерны красиво кристаллизующиеся, интенсивно окрашенные в синий цвет внутрикомплексные (хелатные) соли меди):
Этиловый эфир аланина
Образование сложных эфиров - один из методов защиты карбоксильной группы в синтезе пептидов.
3.Образование галогенангидридов. При действии на a- аминокислоты с защищенной аминогруппой оксидихлоридом серы (тионилхлоридом) или оксид-трихлоридом фосфора (хлорокисью фосфора) образуются хлорангидриды:
Получение галогенангидридов - один из способов активации карбоксильной группы в пептидном синтезе.
4.Получение ангидридов a - аминокислот. Галогенангидриды обладают очень высокой реакционной способностью, что снижает селективность реакции при их использовании. Поэтому более часто используемый способ активации карбоксильной группы в синтезе пептидов - это превращение ее в ангидридную. Ангидриды по сравнению с галогенангидридами кислот обладают меньшей активностью. При взаимодействии a- аминокислоты, имеющей защищенную аминогруппу, с этиловым эфиром хлормуравьиной кислоты(этилхлорформиатом) образуется ангидридная связь:
5. Декарбоксилирование. a - Аминокислоты, имеющие две электроноакцепторные группы при одном и том же атоме углерода, легко декарбоксилируются. В лабораторных условиях это осуществляется при нагревании аминокислот с гидроксидом бария.Эта реакция протекает в организме при участии ферментов декарбоксилаз с образованием биогенных аминов:
нингидрин
Отношение аминокислот к нагреванию. При нагревании a- аминокислот образуются циклические амиды, называемые дикетопиперазинами:
Дикетопиперазин
g - и d - Аминокислоты легко отщепляют воду и циклизуются с образованием внутренних амидов, лактамов:
g - лактам (бутиролактам)
В тех случаях, когда амино - и карбоксильная группы разделены пятью и более углеродными атомами, при нагревании происходит поликонденсация с образованием полимерных полиамидных цепей с отщеплением молекулы воды.
>> Химия: Аминокислоты
Общую формулу простейших аминокислот можно записать так:
Н2N- СН-СООН
I
R
Так как аминокислоты содержат две различные функциональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, их реакции отличаются от характерных свойств карбоновых кислот и аминов.
Получение
Аминокислоты можно получить из карбоновых кислот, заместив в их радикале атом водорода на галоген , а затем на аминогруппу при взаимодействии с аммиаком. Смесь аминокислот обычно получают кислотным гидролизом белков.
Свойства
Аминогруппа -NН2 определяет основные свойства аминокислот, так как способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.
Группа -СООН (карбоксильная группа) определяет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты - это амфотерные органические соединения.
Со щелочами они реагируют как кислоты. С сильными кислотами - как основания-амины .
Кроме того, аминогруппа в молекуле аминокислоты вступает во взаимодействие с входящей в ее состав карбоксильной группой, образуя внутреннюю соль:
Так как аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию ионов водорода.
Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависимости от состава радикала R- они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.
Аминокислоты обладают оптической активностью, так как содержат атомы углерода (асимметрические атомы), связанные с четырьмя различными заместителями (исключение составляет амино-уксусная кислота - глицин). Асимметрический атом углерода обозначают звездочкой.
Как вы уже знаете, оптически активные вещества встречаются в виде пар антиподов-изомеров, физические и химические свойства которых одинаковы, за исключением одного - способности вращать плоскость поляризованного луча в противоположные стороны. Направление вращения плоскости поляризации обозначается знаком (+) - правое вращение, (-) - левое вращение.
Различают D-аминокислоты и L-аминокислоты. Расположение аминогруппы NH2 в проекционной формуле слева соответствует L-конфигурации, а справа - D-конфигурации. Знак вращения не связан с принадлежностью соединения к L- или D-ряду. Так, L-ce-рин имеет знак вращения (-), а L-аланин - (+).
Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно половина из этих аминокислот относятся к незаменимым, так как они не синтезируются в организме человека. Незаменимыми являются такие аминокислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фени-лалалин, лизин, треонин, цистеин, метионин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пищей (табл. 7). Если их количество в пище будет недостаточным, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин.
Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденсацию с выделением воды и образованием амидной группировки-NH-СО-, например:
H2N-(СН2)5-СООН + Н-NH-(СН2)5-СООН ->
аминокапроновая кислота
H2N-(СН2)5-СО-NH-(СН2)5-СООН + Н20
Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полиамидов.
К ним, кроме названного выше синтетического волокна капрон, относят, например, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических волокон пригодны аминокислоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул (подумайте почему).
Таблица 7. Суточная потребность организма человека в аминокислотах
Полиамиды а-аминокислот называются пептидами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиди, трипептиды, полипептиды. В таких соединениях группы -NР-СО- называют пептидными.
Изомерия и номенклатура
Изомерия аминокислот определяется различным строением углеродной цепи и положением аминогруппы. Широко распространены также названия аминокислот, в которых положения аминогруппы обозначаются буквами греческого алфавита. Так, 2-аминобутановую кислоту можно назвать также а-аминомасляной кислотой:
В биосинтезе белка в живых организмах участвуют 20 аминокислот, для которых применяют чаще исторические названия. Эти названия и принятые для них русские и латинские буквенные обозначения приведены в таблице 8.
1. Запишите уравнения реакций аминопропионовой кисло-; ты с серной кислотой и гидроксидом натрия, а также с метиловым спиртом. Всем веществам дайте названия по международной номенклатуре.
2. Почему аминокислоты являются гетерофункциональными соединениями?
3. Какими особенностями строения должны обладать аминокислоты, используемые для синтеза волокон, и аминокислоты, участвующие в биосинтезе белков в клетках живых организмов?
4. Чем отличаются реакции поликонденсации от реакций полимеризации? В чем их сходство?
5. Как получают аминокислоты? Запишите уравнения реакций получения аминопропионовой кислоты из пропана.
Содержание урока конспект урока опорный каркас презентация урока акселеративные методы интерактивные технологии Практика задачи и упражнения самопроверка практикумы, тренинги, кейсы, квесты домашние задания дискуссионные вопросы риторические вопросы от учеников Иллюстрации аудио-, видеоклипы и мультимедиа фотографии, картинки графики, таблицы, схемы юмор, анекдоты, приколы, комиксы притчи, поговорки, кроссворды, цитаты Дополнения рефераты статьи фишки для любознательных шпаргалки учебники основные и дополнительные словарь терминов прочие Совершенствование учебников и уроков исправление ошибок в учебнике обновление фрагмента в учебнике элементы новаторства на уроке замена устаревших знаний новыми Только для учителей идеальные уроки календарный план на год методические рекомендации программы обсуждения Интегрированные урокиХимические свойства а-аминокислот определяются, в самом общем случае, наличием у одного и того же атома углерода карбоксильной и аминной групп. Специфика боковых функциональных групп аминокислот определяет различия в их реакционной способности и индивидуальности каждой аминокислоты. Свойства боковых функциональных групп выходят на первый план в молекулах полипептидов и белков, т.е. после того, как аминная и карбоксильная группа свое дело сделали - образовали полиамидную цепочку.
Итак, химические свойства собственно аминокислотного фрагмента подразделяются на реакции аминов, реакции карбоновых кислот и свойства, обязанные взаимному их влиянию.
Карбоксильная группа проявляет себя в реакциях со щелочами - образуя карбоксилаты, со спиртами - образуя сложные эфиры, с аммиаком и аминами - образуя амиды кислот, а-аминокислоты достаточно легко декарбоксилируются при нагревании и при действии ферментов (схема 4.2.1).
Эта реакция имеет важное физиологическое значение, поскольку ее реализация in vivo приводит к образованию соответствующих биогенных аминов, выполняющих ряд специфических функций в живых организмах. При декарбоксилировании гистидина образуется гистамин, обладающий гормональным действием. В организме человека он находится в связанном виде, освобождается при воспалительных и аллергических реакциях, анафилактическом шоке, вызывает расширение капилляров, сокращение гладкой мускулатуры, резко повышает секрецию соляной кислоты в желудке.
Так же, реакцией декарбоксилирования, вместе с реакцией гидроксилирования ароматического цикла, из триптофана образуется другой биогенный амин - серотонин. Он содержится у человека в клетках кишечника в тромбоцитах, в ядах кишечнополостных, моллюсков, членистоногих и земноводных, встречается в растениях (бананах, кофе, облепихе). Серотонин выполняет медиаторные функции в центральной и периферической нервной системах, влияет на тонус кровеносных сосудов, повышает стойкость капилляров, увеличивает количество тромбоцитов в крови (схема 4.2.2).
Аминогруппа аминокислот проявляет себя в реакциях с кислотами, образуя аммонийные соли, ацилируется
Схема 4.2.1
Схема 4.2.2
и алкилируется при взаимодействии с галогенангидридами и галогеналкилами, с альдегидами образует основания Шиффа, а с азотистой кислотой, как и обычные первичные амины, образует соответствующие гидроксипроизводные, в данном случае оксикислоты (схема 4.2.3).
Схема 4.2.3
Одновременное участие аминогруппы и карбоксильной функции в химических реакциях достаточно разнообразно. а-Аминокислоты образуют комплексы с ионами многих двухвалентных металлов - эти комплексы построены с участием двух молекул аминокислот на один ион металла, при этом металл образует с лигандами связи двух типов: карбоксильная группа дает с металлом ионную связь, а аминогруппа участвует своей неподеленной электронной парой, координирующейся на свободные орбитали металла (донорно-акцепторная связь), давая так называемые хелатные комплексы (схема 4.2.4, металлы расположены в ряд по устойчивости комплексов).
Так как в молекуле аминокислоты присутствует одновременно и кислотная и основная функция, то безусловно взаимодействие между ними неминуемо - оно приводит к образованию внутренней соли (цвиттер-иона). Так как это соль слабой кислоты и слабого основания, то в водном растворе она будет легко гидролизоваться, т.е. система равновесная. В кристаллическом состоянии аминокислоты имеют чисто цвиттер-ионную структуру, отсюда высокие этих веществ (схема 4.2.5).
Схема 4.2.4
Схема 4.2.5
Нингидринная реакция имеет большое значение для обнаружения аминокислот при их качественном и количественном анализе. Большинство аминокислот реагирует с нингидрином, выделяя соответствующий альдегид, при этом раствор окрашивается в интенсивный сине-фиолетовый цвет ( нм), растворы оранжевого цвета ( нм) дают только пролин и оксипролин. Схема реакции достаточно сложна и ее промежуточные стадии не совсем ясны, окрашенный продукт реакции носит название “фиолетовый Руэмана" (схема 4.2.6).
Дикетопиперазины образуются при нагревании свободных аминокислот, а лучше при нагревании их эфиров.
Схема 4.2.6
Продукт реакции можно определить по структуре - как производное гетероцикла пиразина, по схеме реакции - как циклический двойной амид, поскольку образуется он взаимодействием аминогрупп с карбоксильными функциями по схеме нуклеофильного замещения (схема 4.2.7).
Образование полиамидов а-аминокислот является разновидностью вышеописанной реакции образования дикепиперазинов, причем той
Схема 4.2.7
Схема 4.2.8
разновидностью, ради которой наверное Природа и создала этот класс соединений. Суть реакции заключается в нуклеофильной атаке аминной группы одной а-аминокислоты по карбоксильной группе второй а-аминокислоты, тогда как аминная группа второй аминокислоты последовательно атакует карбоксильную группу третьей аминокислоты и т.д. (схема 4.2.8).
Результатом реакции является полиамид или (называемый применительно к химии белков и белковоподобных соединений) полипептид. Соответственно фрагмент -CO-NH- называют пептидным звеном или пептидной связью.